SPATIAL ORGANIZATION OF THE GLYPROLINES WITH LEU RESIDUE


Abstract. The spatial structure of the glyproline peptide molecules Pro-Gly-Pro, Pro-Gly-Pro-Leu and Leu-Pro-Gly-Pro and the conformational properties were investigated using theoretical conformational analysis method. These glyproline molecules regulate many of functions of a living organism. Using these regulatory peptides of the human body, you can create new and effective drugs. The potential energy of the each glyproline molecule was chosen as the sum of the non-valent, electrostatic and torsional interaction energies and the energy of hydrogen bonds. The low-energy conformations of earth molecule, the dihedral angles of the backbone and side chains of the amino acid residues, and the energies of intra- and inter-residual interactions were determined. It is revealed that low energy conformations of these molecules have the folded type of backbone. These folded forms bring parts of the backbone and the side chains of the amino acids together, and they result in convenient interactions.


СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ МОЛЕКУЛ ГЛИПРОЛИНОВ С ОСТАТКОМ LEU


Аннотация
С помощью метода теоретического конформационного анализа было исследовано пространственное строение и конформационные возможности глипролиновых пептидных молекул Pro-Gly-Pro, Pro-Gly-Pro-Leu и Leu-Pro-Gly-Pro. Эти молекулы участвуют в жизненно важных процессах живых организмов и используются в качестве лекарственных препаратов. Потенциальная энергия каждой глипролиновой молекулы рассматривалась как сумма невалентных, электростатических, торсионных взаимодействий и энергии водородных связей. Найдены низкоэнергетические конформации пептидных молекул, значения двугранных углов основной и боковых цепей, оценена энергия внутри- и межостаточных взаимодействий. Расчет показал, что низкоэнергетическими для данных молекул являются свернутые формы основной цепи. Свернутая форма сближает участки основной цепи и боковые цепи аминокислот, входящих в эти молекулы, и приводит к их эффективным взаимодействиям.